BIAŁKA
Białka to cząsteczki, które budują aminokwasy.
Połączenie dwóch aminokwasów buduje dipeptyd, połączenie trzech tworzy tripeptyd itd.
Teoretycznie, jeżeli cząsteczka zbudowana jest z maksymalnie 20 aminokwasów to nazywa się ją oligopeptydem . Jeżeli jest wyższa i sięga maksymalnie 100 aminokwasów to jest to polipeptyd . Większa ilość aminokwasów oznacza, że mowa jest o białku . Jednak jest to klasyfikacja umowna, dzięki której możemy zrozumieć chociażby tę pracę, gdyż wiadomo, że istnieją białka o mniejszej liczbie aminokwasów (np. insulina, którą buduje 51 aminokwasów).
Zaczynając od początku: każdy aminokwas zbudowany jest z atomu węgla , który znajduje się w centralnej części, wiązaniami kowalencyjnymi przyłączony do niego jest atom wodoru oraz grupa aminowa (Nh2), grupa karboksylowa (COOH) oraz charakterystyczny, dla każdego aminokwasu podstawnik , tzw. Rodnik oznaczany umownie literą R[rys.1]. Podstawnik określanych jest jako łańcuch boczny aminokwasu (zapamiętaj to, gdyż to rodniki aminokwasów wpływają na funkcje katalityczne enzymów).
Aminokwasy reagują z zasadami jak i z kwasami. Występują w formie jonu obojętnego, formie kwasowej jak i zasadowej (zależnie od ph). Aminokwasy, z wyjątkiem glicyny tworzą izomery optyczne typu L bądź D. Organizmy nasze budują wyłącznie te lewo skrętne, czyli z formą L.
Aminokwasy można podzielić na proteogenne (budujące białka) i nieproteogenne (nie budujące białek). Te pierwsze kolejno można podzielić na endo i egzogenne. Endogenne aminokwasy to takie, które organizm jest zdolny zsyntetyzować. Natomiast egzogenne to takie, których organizm nie jest wstanie zsyntetyzować i należy dostarczać je z pożywienia.
Przejdźmy więc do budowy białka. Ową konstrukcje podzielono na struktury, ich ilość wynosi 4. Jak wcześniej wspomniano białka budują aminokwasy proteogenne. Ich połączenie jest możliwe dzięki tworzeniu wiązań kowalencyjnych typu peptydowego między grupą karboksylową (COOH) jednego aminokwasu z grupą aminową (NH2) drugiego .
Struktura pierwszorzędowa
Struktoa pierwszorzędowa to w prostym języku kolejność połączenia aminokwasów, inaczej sekwencja ich ułożenia. Struktura ta determinuje właściwości białka. Jej ułożenie w przestrzeni determinuje struktury wyższego rzędu. I tak przechodzimy do kolejnej:
Struktura drugorzędowa
Strukturę tę możemy podzielić na dwa modele: alfa-heliks oraz beta-harmonijkę.
Obie z tych struktur są stabilizowanie przez wiązania wodorowe , tworzone w wyniku powinowactwa atomów wodoru do atomów azotu lub tlenu.
Pierwsze z nich przypomina skręcony cylinder, którego ścianę budują peptydy oraz wystające na zewnątrz rodniki. Natomiast ta druga, przypomina wyglądem długie poskładane na siebie części kartki, które powstają ze skręceń wiązań rodników.
Struktura trzeciorzędowa
Ta natomiast stanowi zwiniętą w głębek strukturę drugorzędową. Stabilizują ją wiązania wodorowe, mostki siarczkowe, oddziaływania van der Waalsa.
Struktura czwartorzędowa
Struktura czwartorzędowa to taka, która składa się z połączenia kilku podjednostek białkowych. Strukturę tę stabilizują wiązania i oddziaływania typu tego samego, co strukturę trzeciorzędową.
Przy okazji omawianej budowy wspomnę o denaturacji białka.
Denaturacją białka nazywamy rozpad, rozerwanie wiązań stabilizujących strukturę drugo i trzeciorzędową białka[rys.7]. Wiele osób zadaje pytanie, czy gotowanie np. jajka kurzego, w którym dochodzi do denaturacji białka powoduje jego zepsucie. Otóż, denaturacja powoduje wyłącznie rozpad struktur, lecz aminokwasy, białko nadal jest dostępne dla naszego organizmu. Traci ono tylko swoje właściwości (nadane przez dane struktury), co dla nas w sumie nie ma większego znaczenia, bo i tak zostanie strawione aż do pojedynczych aminokwasów. Aczkolwiek, denaturacja białka ułatwia jego strawienie. Renaturacja białka natomiast zachodzi tylko w laboratoriach i jak sama nazwa wskazuje jest to proces przeciwstawny do wcześniej opisanego.
Piśmiennictwo
1. Biologia LO zakres rozszerzony do klasy 2 E. Holak, W. Lewińskiego, M. Łaszczycy, G. Skurmuntt oraz J. Walkiewicza..
2. Chemia, Wirtualny podręcznik – podstawy i zastosowania. Biochemia, chemia ogólna „Aminokwasy i białka”.
3. „Podstawy Biochemii” Jerzy Kączkowski
4. Encyklopedia Wikipedia.
5. Izomeria optyczna. Podstawy dla licealistów. Mgr Jarosław Kot
6. The Biotechnology Project „Chapter 2: Protein Structure” „Structure and Function”
Dodatkowe materiały, zdjęcia i komentarze forumowiczów do artykułu znajdziesz na forum klikając TUTAJ
Autor: Skalar. (sfd)
