Enzymy – krótka charakterystyka i klasyfikacja

Źródło zdjęcia

ENZYMY

Enzymy to specyficzne białka, wytwarzane przez żywe komórki organizmu, które umożliwiają przebieg tysięcy reakcji chemicznych z szybkością, wydajnością i specyficznością trudną do osiągnięcia w układach sztucznych. Pełnią więc rolę katalizatorów reakcji. Ponieważ przyspieszają reakcje co najmniej milionkrotnie, to przy ich braku przemiany w komórce zachodzą tak wolno, że są niezauważalne.

Budowa enzymów

Pod względem budowy chemicznej enzymy są białkami i ze względu na budowę dzielimy je na:

1)Enzymy występujące jako białko proste, a więc zbudowane wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych np. pepsyna, ureaza, amylazy.
2)Enzymy będące białkami złożonymi, a więc posiadające w swojej budowie część niebiałkową – drobnocząsteczkową zwana kofaktorem. W tego typu enzymach wyróżniamy:

-enzymy, których obie części białkowa i niebiałkowa są trwale połączone ze sobą. Takie cząsteczki niebiałkowe nazywamy grupami prostetycznymi. Mocno wbudowanymi grupami prostetycznymi są cukry, reszty kwasu fosforowego, nukleotydy, związki metaloporfirynowe (układ żelazoporfirynowy w katalazie i peroksydazie)
-enzymy będące białkami złożonymi, których niebiałkowe grupy aktywne są luźno związane z białkiem enzymu. Oba składniki można odwracalnie oddzielać – po ponownym ich połączeniu aktywność enzymu wraca. W tym układzie część niebiałkową nazywamy koenzymem. Zaś białkową apoenzymem, a całość po ich połączeniu holoenzymem (np. koenzymy niacylowe jak NAD i NADP).

Swoistość enzymów (tj. zdolność działania na określone substraty oraz zdolność do katalizowania określonych reakcji) zależy od rodzaju i sekwencji aminokwasów w łańcuchu białka, jak również od konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. W części białkowej enzymu wyodrębnia się fragment łańcucha polipeptydowego, w którym zachodzi właściwy akt katalazy – jest to centrum aktywne. Centrum aktywne to fragment łańcucha polipeptydowego (wytworzony przez reszty aminokwasów) bezpośrednio łączący substrat w czasie reakcji.

Mechanizm działania enzymów

W pierwszym etapie katalazy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym – substrat. W dalszej części procesu katalazy następuje rozpad kompleksu enzym – substrat, towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

Ze względu na charakter białkowe, enzymy są bardzo podatne na wpływ niektórych czynników zewnętrznych, co wpływa na zmiany szybkości katalizowanych reakcji. Tak więc, aktywność i szybkość zachodzących reakcji enzymatycznych uzależniona jest m.in. od:

-stężenia enzymu i substratu
-temperatury
-pH
-obecności aktywatorów i inhibitorów

Wpływ stężenia enzymu i substratu

W miarę wzrostu stężenia substratu szybkość reakcji rośnie, osiągając maksymalną wydajność wtedy gdy wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratem. Tak więc w miarę zwiększania się stężenia substratu wysycenie centrów aktywnych enzymu stopniowo wzrasta i przy pełnym wysyceniu szybkość osiąga swe maksimum. Dalsze zwiększanie ilości substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji, może nawet ją zmniejszyć nieznacznie.

Wpływ temperatury

Wraz ze wzrostem temperatury zwiększa się szybkość reakcji enzymatycznej. Jednak po osiągnięciu optimum dalszy wzrost powoduje spadek szybkości reakcji. Wysoka temperatura niszczy nieodwracalnie enzym, ponieważ jest on substancją białkową i wzrost powyżej optymalnej dla jego działania temperatury powoduje stopniową denaturację i zanik własności katalitycznych. Temperatura optymalna dla działania enzymów jest zależna od ich pochodzenia: dla enzymów zwierzęcych jest zbliżona do temperatury ciała (36-40°), dla enzymów roślinnych jej zakres wynosi 20-30°C. Przy niskich temperaturach aktywność enzymów ulega zahamowaniu, lecz proces ten jest odwracalny.

Wpływ odczyny (pH)

Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH, przy którym wykazuje największą aktywność. Silnie kwaśne czy zasadowe środowisko (skrajne wartości pH) z reguły działają denaturująco na enzymy, które są białkami, niszcząc nieodwracalnie ich aktywność. Niewielkie odchylenie od wartości optymalnej nie powoduje denaturacji, ale obniża szybkość katalizowanej reakcji. Wpływ pH wiąże się ze zmiana stopnia dysocjacji samego enzymu (dysocjacja grup -NH2 i -COOH obecnych w łańcuchu polipeptydowym i głównie w centrum aktywnym) – co wpływa negatywnie na powstanie kompleksu enzym – substrat. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego lub słabo kwaśnego. Są jednak enzymy, które przejawiają aktywność jedynie w środowisku kwaśnym (pepsyna pH 1,5-2,2) lub środowisku zasadowym (trypsyna pH 8-9).

Wpływ aktywatorów i inhibitorów

Większość enzymów wymaga do uzyskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających, a nawet umożliwiających ich działanie. Czynniki te nazywamy aktywatorami. Działanie aktywatorów polega na ułatwieniu powstawania układu enzym – substrat. Aktywatorami enzymów mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych, bądź też związków odszczepiających pewne grupy chemiczne, blokujące centra aktywne enzymu, np. a-amylaza wymaga jonów Cl-, natomiast oksydaza polifenolowa jest aktywowana przez Cu2+, liczne peptydazy przez jony Mn2+, Co2+, Zn2+. Czynniki hamujące działanie enzymów noszą nazwę inhibitorów. Mechanizm działania inhibitorów jest różny, najczęściej polega na łączeniu się ich z centrum aktywnym enzymu lub z koenzymem czy grupą prostetyczną powodując ich unieczynnienie.

Klasyfikacja enzymów

W zależności od typu katalitycznej reakcji enzymy zostały podzielone na 6 klas:

1.Oksydoreduktacy.
2.Transferazy.
3.Hydrolazy.
4.Lizay.
5.Izomerazy.
6.Ligazy.

Każdy enzym oznaczony jest czteroczłonowym członem cyfrowym, poprzedzonym literami EC. Cztery cyfry wyznaczają dokładnie pozycję enzymu w przyjętym międzynarodowym układzie klasyfikacyjnym. Pierwsza cyfra – określa główną klasę, druga – podklasę, trzecia – podpodklasę, czwarta – numery enzymu w obrębie podpodklasy. We współczesnej enzymologii poszczególne enzymy noszą dwojakie nazwy: potoczne i systematyczne. Nazwy systematyczne enzymów składają się z dwóch części: pierwszą tworzy się od nazwy klasy głównej, do której należy enzym, dodając końcówkę -aza, druga część składa się z nazwy substratu ulegającemu reakcji enzymatycznej.

Dodatkowe materiały, zdjęcia i komentarze forumowiczów do artykułu znajdziesz na forum klikając TUTAJ

Autor: domer (sfd)

Bibliografia:”Podstawy biochemii” J.Kączkowski