BIAŁKA KATALITYCZNE
Jak wyżej zostało wspomniane trawienie możliwe jest dzięki białko katalitycznym, tzw. Enzymom . Cząsteczki te rozpoczynają dane procesy zachodzące w organizmie. Enzymy odpowiadają za utrzymanie homeostazy organizmu a zaburzenie ich pracy powoduje rozwój różnych chorób, której przykładem może być np. brak laktazy powoduje dolegliwości ze strony układu pokarmowego po spożyciu produktów z cukrem – laktozą.
Budowa enzymu
Enzymy budują proteiny i proteidy . Jednak zazwyczaj są to te drugie – białka złożone (białko takie składa się z części białkowej i części niebiałkowej np. witaminy).
Część niebiałkowa może się łączyć trwale z enzymem oraz tymczasowo (podczas zachodzącej reakcji). Jeżeli połączenie jest trwałe wtedy część niebiałkową nazywamy grupą prostetyczną , jeśli połączenie nie jest trwałe wtedy jest to koenzym . Przy białka złożonych, część białkowa nazywana jest apoenzymem a cały enzym (połączony epoenzym z grupą prostetyczna lub koenzymem) holoenzymem .
Części niebiałkowe enzymów przyłączone/czają się do tzw. Centr aktywnych . W tych miejscach przyłączany jest równiez substrat, który podlega danemu procesowi [rys.1]. Centrum aktywne tworzą łańcuchy boczne aminokwasów białka, bywają często nazywane „grupami katalitycznymi enzymu” – one odpowiadają za rozponanie, przyłączenie, przetworzenie oraz decydują o właściwościach enzymu. Wniosek z poprzedniego zdania jest taki, że enzymy są specyficzne . Dany enzym przetwarza dany substrat (patrz: model indukcyjnego dopasowania, model „klucza i zamka”).
Model klucza i zamka
Sposób obrazowania pracy enzymów w ten sposób, zakłada, że substrat całkowicie pasuje do centrum aktywnego jak „klucz do zamka”. Jednak ze względu na to, że wykazano, iż takie połączenie nie byłoby wstanie zmniejszyć tak mocno energii aktywacji, powstał drugi sposób.
Model indykcyjnego dopasowania
Bardzo dobre tłumaczenie tego modelu, które znalazłem[1], oto cytat:
„Zakłada on, że w rzeczywistości konformacja (struktora przestrzenna) substratu i centrum aktywnego nie są identyczne. W momencie powstawania kompleksy enzym-substrat [rys.1] następuje swoiste „wciągnięcie” substratu do centrum aktywnego, czemu towarzyszy niewielkie naprężenie wiązań w obu składnikach kompleksu E-S. W tej sytuacji już mała porcja energii wystarcza do pokonania progu energetycznego reakcji. Fakt, że dochodzi do zmiany wiązań jedynie w substracie, tłumaczy się zwykle wielkością cząsteczki enzymu[rys.2] – większa masa wpływa na dużą stabilność i mniejszą podatność na odkształcenia. Czasem więc dla obrazowego wyjaśnienia modeu indukcyjnego dopasowania, mówi się, że substrat pasuje do centrum aktywnego jak ręka do rękawiczki.”
Czynniki wpływające na pracę enzymów
Zasadniczy wpływ na pracę owych białek ma głównie temperatura środowiska, w jakim pracują oraz jego odczyn ph.
1) PH środowiska
Enzymy mają specyficzny zakres działania. Jest to ich wartość optymalna . Znaczne odchylenie, czyli zbyt duża zmiana ph może hamować działanie enzymu np. poprzez denaturację, natomiast niewielkie odchylenie mogą wpływać na zmniejszenie szybkości reakcji.
Denaturacja enzymu spowodowana jest tym, że w środowisku o odczynie kwasowym znajduje się więcej kationów wodorowych H+ niż anionów OH-. Te pierwsze wtedy wpływają na dysocjujące grupy (aminowe i karboksylowe), występujące w resztach aminokwasów łańcuchów peptydowych, głównie w okolicach centrum aktywnego. Zmienia się stopień dysocjacji, a w parze do zmiany dochodzi w budowie 3 struktury białka, co może zmniejszyć aktywność, bądź doprowadzić do całkowitego rozbicia struktur i całkowicie zahamować jego pracę.
Optimum ph dla enzymów wynosi 5-8 jednak dla niektórych wartości ph, w których pracują są mocno kwasowe bądź mocniej zasadowe. Pepsyna w żołądku, gdzie ph jest niskie przez kwas solny pracuje optymalnie przy ph o wartości 1,8; trypsyna natomiast przy 8-11.
W organizmie naszym zakwaszenie ciała spowodowane głównie jedzeniem zbyt dużej ilości białka(kwasotwórcze)/zbyt małej ilości warzyw(zasadotwórcze) powoduje spadek funkcji enzymów a przy odkwaszeniu aktywność ich wraca do normy, co jest zauważane np. zwiększoną termogenezą. Organizm musi utrzymywać odpowiednie ph środowiska w poszczególnych częściach organizmu, w przeciwnym razie wartości ph ulegałyby wahaniom, co przełożyłoby się negatywnie na pracę enzymów.
2) Temperatura środowiska
Jasne jest, że zwiększenie temperatury środowiska wpływa na przyśpieszenie zderzeń cząsteczek czy jonów a tym samym doprowadza to do przyśpieszenia przebiegu reakcji. Podwyższenie reakcji o 10 stopni C już 2-3 krotne przyśpieszenie przebiegu reakcji, jednak tak wysokie podwyższenie temperatury doprowadziłoby do denaturacji enzymu i w końcowym efekcie zahamowania aktywności enzymu, zatrzymaniu przebiegu pracy. Temperatura optymalna dla enzymów zwierzęcych (w tym nas) jest bilska wartości optymalnej temperatury ciała.
3) Inhibitory i aktywatory
Enzymy mogą być nieczynne, a ich uaktywnienie zachodzi pod wpływem danej substancji. Enzymy nieaktywne nazywane są proenzymami , blokada ich jest związana z umiejscowieniem inhibitora (związku blokującego enzym) w centrum aktywnym enzymu.
Proenzymy mają przyrostek -ogen natomiast enzymy -aza, -na np: trypsynogen – trypsyna.
Inhibitorami enzymów mogą być leki, trucizny. Nieprawidłowa praca enzymatyczna organizmu może doprowadzać do rozwoju chorób i w tym celu na przykład można stosować odpowiednie leki, które mogą posłużyć jako inhibitory enzymów bądź pełnić funkcję pobudzenia ich pracy – aktywatory .
4) Stężenie substratu w stosunku do enzymu
Teoria Michaelisa Mentena.
Energia aktywacji
Organizmy nasze są stało cieplne, temperatura naszego ciała wynosi średnio 36,6 stopnia C. Przy tak niskiej temperaturze, aktywność cząsteczek/atomów jest bardzo niska, na tyle niska, że nie wystarcza by doszło do pokonania progu energetycznego reakcji. Enzymy przyśpieszają przebieg reakcji oraz obniżają energię aktywacji, bez wzrostu temperatury ciała. Wzrost temperatury zwiększa aktywność enzymów (do pewnego progu), jednak pamiętajmy, że organizm zbudowany jest głównie z białka, a te ulegają denaturacji już w temperaturze powyżej 40 stopni C.
Dlatego enzymy mają 3 podstawowe cechy:
1) Zwiększają prawdopodobieństwo zderzeń
Zwiększenie zderzeń cząsteczek bądź atomów zachodzi przez zagęszczenie na powierzchni katalizatora. Aby doszło do przemiany chemicznej, musi dojść do odpowiedniego uregulowania cząsteczek. Sztywne ułożenie grup funkcyjnych, które mają reagować ze sobą na enzymie umożliwia przegrupowanie elektronów oraz wiązań, co prowadzi do przeprowadzenia procesu.
2) Zmniejszenie bariery energetycznej
Inaczej energii aktywacji. Energia aktywacji to ilość energii, jaką muszą mieć cząsteczki substratu, aby podczas zderzeń powstał produkt zachodzącej reakcji. W przeciwnym razie cząsteczki, które mają wejść w reakcje nie zbliżą się do siebie, nie pokonają bariery aktywacji i nie dojrze do procesu.
Z tego wynika, że podniesienie energii aktywacji jest niezbędne. Jednak jest ono stosunkowo mniejsze w reakcjach katalicznych
Piśmiennictwo
1. Biologia LO zakres rozszerzony do klasy 2 E. Holak, W. Lewińskiego, M. Łaszczycy, G. Skurmuntt oraz J. Walkiewicza..
2. Chemia, Wirtualny podręcznik – podstawy i zastosowania. Biochemia, chemia ogólna „Aminokwasy i białka”.
3. Urszula Ochnik „Enzymy i ich udział w reakcjach chemicznych”.
4. Encyklopedia Wikipedia.
5. Enzymy – krótka charakterystyka i klasyfikacja, domer.
6. Biologiczne mechanizmy molekularne. Eksperymentalne poparcie dla wniosku o projekcie. Michael J. Behe.
7. Biologia.pl
8. Bimber – domowa produkcja alkoholu etylowego
9. „Podstawy Biochemii” Jerzy Kączkowski
Dodatkowe materiały, zdjęcia i komentarze forumowiczów do artykułu znajdziesz na forum klikając TUTAJ
Autor: Skalar. (sfd)
