BCAA (branched chained amino acids) – aminokwasy rozgałęzione.
Te aminokwasy to izoleucyna, leucyna i walina.
Poszczególne aminokwasy rozgałęzione pełnią w organizmie podobne funkcje i potrzebne są do syntezy niemal wszystkich białek. Około 35% mięśni składa się z BCAA.
Mniej wiecej w proporcjach 3,0:2,5:1,0 (leucyna, walina i izoleucyna).
Podczas gdy większość aminokwasów ulega przemianom metabolicznym w wątrobie, BCAA wykorzystywane są bezpośrednio w mięśniach. Biorą czynny udział w transporcie energii i azotu pomiędzy mięśniami i wątrobą, gdzie są odwracalnie przekształcane w kwasy ketonowe. Największa ilość aminokwasów rozgałęzionych wykorzystywana jest w przemianach energetycznych.
L-leucyna pobudza syntezę białek w mięśniach i jest niezbędna dla procesów wzrostu w organizmie. Ponadto, wspomaga regenerację tkanki mięśniowej, skóry i kości. Działa antykatabolicznie, poprzez swoją pochodną metaboliczną – ketoleucynę (KIC), która ogranicza m.in. wydzielanie kortyzolu (hormonu stresu, powstrzymującego przyrost masy mięśni), przyśpiesza regenerację i zapewnia maksymalne działanie anaboliczne. Ponadto, L-leucyna stymuluje produkcję insuliny, która przyśpiesza wchłanianie do komórek mięśniowych wielu aminokwasów. Wzrost produkcji insuliny nie powoduje istotnego spadku poziomu glukozy w surowicy, dzięki czemu nie zmniejsza się odporność fizyczna i psychiczna organizmu.
L-izoleucyna odpowiada za powstanie hemoglobiny, stabilizuje i reguluje poziom energii oraz poziom cukru we krwi.
L-walina działa pobudzająco na organizm, odpowiada za prawidłowy wzrost i stanowi źródło energii.
BCAA miedzy innymi mają następujące właściwości:
1) są substratem w produkcji energii (są antykatabolikiem)
2) są substratem w syntezie białka
Podczas intensywnego treningu dochodzi do uszczuplania zasobów glikogenu – w przypadku deficytu glikogenu (dieta low carb,małe ilośći węglowodanów,czy dlugi intensywny trening) – pracujące mięśnie rozkładają w celach energetycznych bcaa!
Dochodzi do uwalniania aminokwasów rozgałęzionych (mitochondria mięśniowe – w przeciwieństwie do wątrobowych – potrafią dokonać rozłożenia tylko bcaa w szczegolnosci leucyne) z białek mięśniowych. Te zostają następnie rozłożone na grupy aminowe i szkielety węglowe. Szkielety węglowe ulegają spaleniu, co dostarcza energii pracującym muskułom, zaś grupy aminowe wiążą się z kwasem pirogronowym (pośredni produkt spalania glukozy) i wytwarzają alaninę. Alanina przenika do krwiobiegu, zaś z obiegiem krwi – do wątroby. Tu zamieniana jest na glukozę, która powraca do tkanki mięśniowej, jako paliwo do dalszej pracy.
Uważano, że dodatkowe porcje BCAA (szczególnie – leucyny), podane przed treningiem i po jego zakończeniu, zostaną wprzęgnięte w cykl glukozowo-alaninowy i zahamują rozpad (katabolizm) białek.
Co jesli mamy wytarczające zasoby glikogenu?
Czym trening jest intensywniejszy, tym większa ilość rft (reaktywnych form tlenowych – wolnych rodników) powstanie w pracujących mięśniach, atakując błony komórkowe, struktury DNA, erytrocyty ….
Jak widać rft doprowadzą do rozpadu wielu błon komórkowych, rozbiją też błony komórkowe lizosomów ( w nich komórki maja zgromadzone enzymy służące do rozpadu oraz syntezy różnych substratów energetycznych i budulcowych).
Skoro lizosomy (ich błony ) w komórkach mięśniowych zostaną uszkodzone, dojdzie do niekontrolowanego wycieku enzymów proteolitycznych ( katepsyn – rozkładających białka )do wnętrza komórki, komórka mięśniowa przestaje istnieć. Skoro aż 25% białek takiej komórki składa się z bcaa( a nasz organizm nie potrafi tych aminokwasów wytworzyć) należy je jak najszybciej podać z zewnątrz, by straty w komórkach mięśniowych zostały uzupełnione.
Nasuwa się stwierdzenie – im dieta biedniejsza w węglowodany tym zapotrzebowanie na bcaa (białka) wzrasta w okresie przed/na treningu – jako alternatywne źródło energii.
Dostarczając BCAA ograniczamy rozpad własnych białek mięśniowych!
Ale niech będę dobrze zrozumiany:
KATABOLIZM JEST KONIECZNY W PROCESIE BUDOWANIA MASY MIĘŚNIOWEJ. BEZ USZKODZONYCH WŁÓKIEN MIĘŚNIOWYCH NIE BYŁOBY MOŻLIWE BUDOWANIE MIĘŚNI.
Idziesz na trening – podczas treningu niszczone są mięśnie,w ich miejsce powstają nowe, większe i silniejsze – adaptacja organizmu do większego wysiłku.
Dzięki temu ze są większe mięśnie – wzrasta tez ilość gromadzonego glikogenu – a wraz z nim wody (1g glikogenu wiąże ok 3g wody!).
Niestety mięśnie muszą zostać zniszczone aby powstały nowe – większe.
Może na szczęście – bo gdyby tak się nie działo to tkwilibyśmy cały czas w tym samym punkcie – bez strat wiec i bez nadbudowy!
Tego nie da się uniknąć – ale możemy się 'zabezpieczyć’ przed nasileniem tych strat w momencie kiedy pojawiają się niedobry energii – dlatego zamiast tracić własne białka (z aminokwasów zostanie pozyskana energia) – możemy dostarczyć aminokwasy w postaci suplementu.
Tym samym ograniczymy rozpad białek spowodowany tym czynnikiem – a mniejszy katabolizm = więcej mięśni zostanie = większy anabolizm!
Kilka badań:
Effects of branched-chain amino acids on protein turnover.
Supplying energy alone (i.e., carbohydrate and lipids) cannot prevent negative nitrogen balance (net protein catabolism) in animals or humans; only provision of amino acids allows the attainment of nitrogen balance. In rats and in humans nourished parenterally, provision of balanced amino acid solutions or of only the three BCAA cause similar improvements in nitrogen balance for several days. There is some evidence that infusions of leucine alone can stimulate muscle protein synthesis in vivo; the effect may be transitory and was not observed by all investigators; provisions of excess leucine alone does not seem to affect total body or muscle protein degradation in vivo. In postabsorptive rats, in vivo, infusion of the three BCAA together stimulates muscle protein synthesis as much as the infusion of a complete amino acid mixture or of a mixture of essential amino acids; the in vivo effect requires coinfusion of glucose or of small (physiological) doses of insulin, suggesting synergism between insulin and amino acids
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2656154]
dostarczanie tylko weglowodanow czy tluszczy nie spowoduje pozytywnego bilansu bialkowego
u szczurow suplmentacja bcaa przynisola podobne efekty jak spozycie eaa lub eaa+neaa
badnie in vivo potrzebowalo spozycia malej porcji glukozu – sugerujac synergizm dzialania insuliny i aminokwasow
Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise
In this study, five men exercised the knee extensor muscles of one leg for 60 min (71 +/- 2% maximal work capacity) with and without (control) an oral supplement (77 mg/kg) of branched-chain amino acids (BCAA). BCAA supplementation resulted in a doubling (P <0.05) of the arterial BCAA levels before exercise (339 +/- 15 vs. 822 +/- 86 microM). During the 60 min of exercise, the total release of BCAA was 68 +/- 93 vs. 816 +/- 198 mumol/kg (P < 0.05) for the BCAA and control trials, respectively. The intramuscular BCAA concentrations were higher (P < 0.05) for the BCAA trial and remained higher (P < 0.05) throughout exercise. In both trials, substantial quantities of NH3 were released, and when NH3 production equivalent to IMP accumulation was subtracted the net NH3 production was 1,112 +/- 279 and 1,670 +/- 245 mumol/kg (P < 0.05) for the control and BCAA trials, respectively. In contrast, the release of the essential amino acids (EAA) was much lower for the BCAA than the control trial (P < 0.05). When the BCAA were subtracted from the EAA (EAA-BCAA), the total release of EAA minus BCAA was lower (P < 0.05) for the BCAA (531 +/- 70 mumol/kg) than the control (924 +/- 148 mumol/kg) trial. These data suggest that BCAA supplementation results in significantly greater muscle NH3 production during exercise. Furthermore, the increased intramuscular and arterial BCAA levels before and during exercise result in a suppression of endogenous muscle protein breakdown during exercise.
[ajpendo.physiology.org/content/267/6/E1010.abstract?ijkey=1d38322c8cd0236d78f57f21aec1c439e89e3977&keytype2=tf_ipsecsha]
dwie grypy wykonywalo prostowanie nog w siadzie przez 60min
-placebo
-przyjmujaca BCAA w ilosci 77mg/kg
grupa przyjmujaca BCAA podwoila stezenie bcaa przed cwiczeniami we krwi (przed/po):
339/822 microM
podczas cwiczen uwalnianie bcaa wynoislo odpowiednio (bcaa/placebo)
68 /816 mumol/kg
domiesniowe stezenie bcaa bylo wieksze caly czas u grypy spozywajacej BCAA
wnioski:
suplemnetacja BCAA przed treningiem hamuje rozpad endogennych bialek
Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle.
A mixture of the three branched-chain amino acids (BCAAs) was supplied to subjects during two types of sustained intense exercise, a 30 km cross-country race and a full marathon, and the effect on plasma and muscle concentrations of aromatic and BCAAs was studied. When BCAAs (7.5-12 g) were taken during exercise, the plasma and muscle (vastus lateralis) concentration of these amino acids increased, while in the placebo groups the concentration of BCAAs decreased in the plasma and remained unchanged in the muscle. In the placebo group, both types of exercise caused a 20-40% increase in the muscle concentration of the aromatic amino acids, tyrosine and phenylalanine, and the plasma concentration of these amino acids was increased after the marathon. Since tyrosine and phenylalanine are neither taken up nor metabolized by skeletal muscle, the increases in their concentrations in muscle might indicate net protein degradation during exercise. However, when the subjects were supplied with BCAAs during exercise, the increases in tyrosine and phenylalanine concentrations in both muscle and plasma were prevented. These results suggest that an intake of BCAAs during exercise can prevent or decrease the net rate of protein degradation caused by heavy exercise.
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1481685?dopt=ExternalLink]
badana wplyw BCAA podczas treningu (7-12g) w dwoch grupach – maratonczycy i bieg 'przez pola’ na 30km
wyniki:
u grypy przyjmującej bcaa stezenie BCAA we krwi i w miesniach wzroslo
kiedy u grypy placebo zmalalo we krwi w miesniach poztsalo bez zmian
u grup placebo wzroslo stezenie takich aminokwasow jak tyrozuna i fenyloalanina o 20-40% i pozostawalo podniesione po ukonczeniu biegow
u grypy przyjmujacej BCAA stezenie tych aminokwasow bylo niezmienione
to sugeruje ze suplementacja podczas 'biegu’ BCAA zapobiega lub ogranicza rozpad bialek
BCAA intake affects protein metabolism in muscle after but not during exercise in humans
Branched-chain amino acids (BCAA) or a placebo was given to seven subjects during 1 h of ergometer cycle exercise and a 2-h recovery period. Intake of BCAA did not influence the rate of exchange of the aromatic amino acids, tyrosine and phenylalanine, in the legs during exercise or the increase in their concentration in muscle. The increase was ∼30% in both conditions. On the other hand, in the recovery period after exercise, a faster decrease in the muscle concentration of aromatic amino acids was found in the BCAA experiment (46% compared with 25% in the placebo condition). There was also a tendency to a smaller release (an average of 32%) of these amino acids from the legs during the 2-h recovery. The results suggest that BCAA have a protein-sparing effect during the recovery after exercise, either that protein synthesis has been stimulated and/or protein degradation has decreased, but the data during exercise are too variable to make any conclusions about the effects during exercise. The effect in the recovery period does not seem to be mediated by insulin.
[ajpendo.physiology.org/content/281/2/E365.full]
trening spowodowal wzrost poziomu tyrozyny i feneyloalaniny w grupie placebo i bcaa o ~30%
suplemnetacja bcaa spowodowala szybszy spadek tego poziomu (46%) w porownaniu do grupy placebo 25%
w kolejnych 2h u grupy placebo uwalnienie tych aminikowasow bylo o 32% mniejsze niz u grupy placebo
BCAA mialo wplyw na bilans bilakowy – na nasilenie syntezy lub/i zahamowanie rozpadu bialka
Observations of branched-chain amino acid administration in humans.
Since the in vitro study of Buse and Reid in 1975 showing a stimulatory effect of leucine upon rat muscle protein synthesis and reduction in proteolysis, a similar effect has been sought in humans. In 1978, Sherwin demonstrated in humans an improvement in N balance with infusion of leucine in obese subjects fasting to lose weight. A variety of subsequent studies have been performed in humans where leucine alone or the BCAAs have been administered in varying amounts and durations, and the effect upon protein metabolism has been measured. Measurements of changes in muscle amino acid metabolism were made by arteriovenous difference measurements and by biopsies. An anabolic effect of leucine and the branched-chain amino acids (BCAAs) on reduction of muscle protein breakdown was found in these studies, with no measured effect upon muscle protein synthesis. Later studies using stable isotope tracers to define both whole-body protein turnover and leg or arm protein metabolism have similarly concluded that leucine administration specifically induces a reduction in protein breakdown without increasing protein synthesis. This anabolic effect, produced through a reduction of protein breakdown in vivo in humans by leucine is contrary to in vitro studies of rat muscle where stimulation of protein synthesis, has been demonstrated by leucine. Likewise an increase in protein synthesis has also been demonstrated by insulin in rat muscle that is not seen in humans. Of the various studies administering BCAAs or leucine to humans for varying periods of time and amount, the results have been consistent. In addition, no untoward effects have been reported in any of these studies from infusion of the BCAAs at upward 3 times basal flux or 6 times normal dietary intake during the fed portion of the day.
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15930473?dopt=Abstract]
po analizie wielu badan nad wplywem suplementacji leucyna/bcaa stwierdzono z powoduje ona zatrzymanie,zmniejszenie katabolzimu bialek – lecz nie koniecznie nasila synteze
Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise.
BACKGROUND: The aim of this study was to examine the effects of branched-chain amino acid (BCAA) supplementation on serum indicators of muscle damage after prolonged exercise. We hypothesized that BCAA supplementation would reduce the serum activities of intramuscular enzymes associated with muscle damage.
METHODS: To test this hypothesis, sixteen male subjects were assigned to one of two groups: the supplemental group (consuming 12 g x d(-1) BCAA for 14 d in addition to their normal diet) or the control group (normal diet only). Baseline serum creatine kinase (CK) and lactate dehydrogenase (LDH), shown to be accurate indicators of muscle damage, were determined during the week before the exercise test. The exercise test was administered on day seven and required the subjects to cycle for 120 min on an ergometer at approximately 70% VO2max. Blood samples were taken prior to and immediately following exercise and at 1 hr, 2 hrs, 3 hrs, 4 hrs, 1 d, 3 d, 5 d and 7 d postexercise. All subjects were required have their diets analyzed daily during the 14 d.
RESULTS: Dietary analyses indicated that all subjects consumed the recommended daily intake of BCAA (0.64 g x kg(-1)) in their normal diets. Baseline serum values for CK and LDH were not different between groups in the 7 d prior to the test (p>0.05). However there were significant increases (p<0.05) between the pre-exercise and postexercise values for LDH and CK until 5 d postexercise test. Importantly, the BCAA supplementation significantly reduced this change in LDH from 2hrs to 5 d posttest, and CK from 4 hrs to 5 d post-test (p<0.05).
CONCLUSIONS: These results indicate that supplementary BCAA decreased serum concentrations of the intramuscular enzymes CK and LDH following prolonged exercise, even when the recommended intake of BCAA was being consumed. This observation suggests that BCAA supplementation may reduce the muscle damage associated with endurance exercise.
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11125767?dopt=Abstract]
dodatkowa suplemenatcja BCAA spowodowala spadek CK i LDH po sesji treningowej – BCAA moze ograniczyc zniszczenia (katabolizm) miesni
***********************************
Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise.
BCAAs (leucine, isoleucine, and valine), particularly leucine, have anabolic effects on protein metabolism by increasing the rate of protein synthesis and decreasing the rate of protein degradation in resting human muscle. Also, during recovery from endurance exercise, BCAAs were found to have anabolic effects in human muscle. These effects are likely to be mediated through changes in signaling pathways controlling protein synthesis. This involves phosphorylation of the mammalian target of rapamycin (mTOR) and sequential activation of 70-kD S6 protein kinase (p70 S6 kinase) and the eukaryotic initiation factor 4E-binding protein 1. Activation of p70 S6 kinase, and subsequent phopsphorylation of the ribosomal protein S6, is associated with enhanced translation of specific mRNAs. When BCAAs were supplied to subjects during and after one session of quadriceps muscle resistance exercise, an increase in mTOR, p70 S6 kinase, and S6 phosphorylation was found in the recovery period after the exercise with no effect of BCAAs on Akt or glycogen synthase kinase 3 (GSK-3) phosphorylation. Exercise without BCAA intake led to a partial phosphorylation of p70 S6 kinase without activating the enzyme, a decrease in Akt phosphorylation, and no change in GSK-3. It has previously been shown that leucine infusion increases p70 S6 kinase phosphorylation in an Akt-independent manner in resting subjects; however, a relation between mTOR and p70 S6 kinase has not been reported previously. The results suggest that BCAAs activate mTOR and p70 S6 kinase in human muscle in the recovery period after exercise and that GSK-3 is not involved in the anabolic action of BCAAs on human muscle.
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096]
suplemenatcja BCAA ogranicza katabolizm i nasila synteza bialek miesniowych
wczesnijesze badania mogly sugerowac brak wplywu na synteze bialka ale zrozumiano jakim szklakiem posluguje sie leucyna
'ustalenie relacji pomiędzy tym aminokwasem a pewnym enzymem – tzw. kinazą mTOR i kinaza p70-S6
Enzym ten przenosi rodniki fosforanowe, pobierane z adenozynotrifosforanu (ATP), na tzw. kompleksy inicjacyjne, co uruchamia etap anabolizmu białek nazywany translacją a polegający na wiązaniu kolejnych aminokwasów w długie łańcuchy molekuł białkowych.’
Kiedy więc okazało się, że leucyna zwiększa aktywność kinazy mTOR – stało się jasne, że musi to być podstawowy mechanizm, odpowiedzialny za jej właściwości anaboliczne.
Dane sugeruja ze suplemenatacja BCAA aktywuje kinaze mTOR i kinaze p70-S6
mTOR (Mammalian Target of Rapamycin ) jest odpowiedzialny za szereg funkcji metabolicznych i fizjologicznych w wielu typach komórek, w tym zarówno adipocytów (komórek tłuszczowych) jak i miocytów (komórek mięśniowych)
Wśród wielu ról, mTOR jest odpowiedzialny za hipertrofię (wzrost wielkości komórek mięśniowych).
mTOR uaktywnia z kolei kinazę p70S6, ostatecznie powodując nasilenie ekspresji transportera GLUT-1 oraz wzrost syntezy glikogenu i białek.
Distinct anabolic signalling responses to amino acids in C2C12 skeletal muscle cells
The essential amino acids (EAA) activate anabolic signalling through mechanisms, which are unclear in detail but include increased signalling through the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1). Of all the EAA, the branched chain amino acid (BCAA) leucine has been suggested as the most potent in stimulating protein synthesis, although there have been no studies investigating the effects of each EAA on anabolic signalling pathways. We therefore undertook a systematic analysis of the effect of each EAA on mTORC1 signalling in C2C12 myotubes whereby cells were serum (4 h) and amino acid (1 h) starved before stimulation with 2 mM of each amino acid. Immunoblotting was used to detect phosphorylated forms of protein kinase B (Akt)/mTORC1 signalling enzymes. The phosphorylation of Akt was unchanged by incubation with EAA. Phosphorylation of mTOR and 4E binding protein-1 (4EBP1) were increased 1.67 +/- 0.1-fold and 2.5 +/- 0.1-fold, respectively, in response to leucine stimulation but not in response to any other EAA. The phosphorylation of ribosomal s6 kinase (p70S6K1) was increased by stimulation with all EAA with the exceptions of isoleucine and valine. However, the increase with leucine was significantly greater, 5.9 +/- 0.3-fold compared to 1.6-2.0-fold for the non-BCAA EAA. This pattern of activation was identical in ribosomal protein s6 (RPS6) with the additional effect of leucine being 3.8 +/- 0.3-fold versus 1.5-2.0-fold. Phosphorylation of eukaryotic initiation/elongation factors eIF2alpha and eEF2 were unaffected by EAA. We conclude that leucine is unique amongst the amino acids in its capacity to stimulate both mTOR and 4EBP1 phosphorylation and to enhance p70S6K1 signalling.
[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19882215]
chyba najswiezsze badanie (?)
ponownie rzuca nowe swiatlo na BCAA – glownie leucyne
leucyna jest wskazana wśród aminokwasów egzogennych (eaa) jako odpowiedzialna przede wszystkim za aktywację szlaków mTOR , a zatem wpływ mTOR na syntezę białek
wykazały, że większość skutków oddziaływania aminokwasów na mTOR zostały uchylone przez obniżenie stężenia leucyny, lub zwiększone poprzez jej dodanie
część informacji zaczęrpniętych z:
[http://www.sfd.pl/BCAA_bez_tajemnic-t514529.html]
[http://www.bodybuilding.com/fun/beast11.htm]
[http://www.sfd.pl/BCAA__suplement_niezbędny_%2C_każdego_sportowca__-t236774.html]
[http://www.t-nation.com/free_online_article/sports_body_training_performance_nutrition/precision_nutrition_for_2002_and_beyond]
[slawomirambroziak.pl/legalne-anaboliki/leucyna-anabolikiem/]
Zapraszam do dyskusji na forum klikając TUTAJ
Autor: solaros (sfd)
